Новости
хирургии
Журнал включен
в систему цитирования Scopus

2008 г. №2 Том 16

ОHКОЛОГИЯ

А.В. ГИДРАHОВИЧ, Н.Ю. КОHЕВАЛОВА, Н.Г. ЛУД

НАСЫЩЕHHЫЕ ЖИРHЫЕ КИСЛОТЫ В СЫВОРОТКЕ КРОВИ ПРИ ДОБРОКАЧЕСТВЕHHЫХ И ЗЛОКАЧЕСТВЕHHЫХ ОПУХОЛЯХ МОЛОЧHОЙ ЖЕЛЕЗЫ

УО «Витебский государственный медицинский университет»,
Республика Беларусь

Влияние диеты на развитие различных патологических процессов в организме человека является предметом пристального внимания в настоящее время. Все питательные вещества, не синтезирующиеся в организме человека (в том числе эссенциальные жирные кислоты) могут оказывать прямое или опосредованное регуляторное действие на патофизиологические и биохимические процессы. Более 30% случаев рака связывают с диетой и потреблением жира. Жирные кислоты являются компонентами фосфолипидов биомембран и предшественниками многих биологически активных веществ, участвуют во многих регуляторных процессах, патогенезе апоптоза и регуляции экспрессии DNA, что является важным компонентом онкогенеза и прогресса опухолей. К настоящему времени предложено множество возможных механизмов взаимосвязи патогенеза рака и качественного жирнокислотного состава организма. Данное исследование имело целью установить спектр насыщенных жирных кислот у здоровых женщин – доноров, больных доброкачественными опухолями и раком молочной железы. Установлено, что наиболее значимым изменениям подвергается содержание миристиновой кислоты в сыворотке крови: происходит снижение этого показателя при доброкачественных заболеваниях и на всех стадиях рака молочной железы. Содержание пальмитиновой и стеариновой кислоты оставалось стабильным в исследуемых группах.

Ключевые слова: рак молочной железы, насыщенные жирные кислоты.
с. 71 – 81 оригинального издания
Список литературы
  1. Doll, R. The causes of cancer: quantitative estimates of avoidable risks of cancer in the United States today / R. Doll, R. Peto // J. Natl. Cancer Inst. – 1981. – Vol. 66. – P. 1191-1308.
  2. Lipworth, L. Epidemiology of breast cancer / L. Lipworth // J. Cancer Prev. – 1995. – Vol. 4. – P. 7-30.
  3. Dietary factors and risk of breast cancer: combined analysis of 12 case–control studies / G. R. Howe [et al.] // J. Natl. Cancer Inst. – 1990. – Vol. 82. – P. 561-569.
  4. Fatty acid composition of the subcutaneous adipose tissue and risk of proliferative benign breast disease and breast cancer / S. J. London [et al.] // J. Natl. Cancer Inst. – 1993. – Vol. 85. – P. 785-793.
  5. Effect of polyunsaturated (PUFA n-6) and saturated fatty acid-rich diets on macrophage metabolism and function / A. R. Guimaraes [et al.] // Biochemistry International. – 1991. – Vol. 23. – P. 533-543.
  6. Cellular uptake and intracellular trafficking of long chain fatty acids / M. J. McArthur [et al.] // Lipid Res. – 1999. – Vol. 40. – P. 1371-1383.
  7. Identification of human acetyl-CoA carboxylase isozymes in tissue and in breast cancer cells / L. Witters [et al.] // International Journal of Biochemistry. – 1994. – Vol. 26. – P. 589-594.
  8. BRCA1 interacts with acetyl-CoA carboxylase throuch its tandem of BRCT domains / C. Magnard [et al.] // Oncogene. – 2002. – Vol. 21. – P. 6729-6739.
  9. Palmitate-induced apoptosis of microvascular endothelial cells and pericytes / S. Yamagishi // Mol. Med. Vol. 8. – P. 179-184.
  10. Listenberger, L. L. Palmitate-induced apoptosis occurs through a ceramide-independent pathway / L. L. Listenberger, D. S. Ory, J. E. Schaffer // J. Biol. Chem. – 2001. – Vol. 276. – P. 14890-14895.
  11. Hardy, S. Oleate Activates Phosphatidylinositol 3-Kinase and Promotes Proliferation and Reduces Apoptosis of MDA-MB-231 Breast Cancer Cells, Whereas Palmitate Has Opposite Effects / S. Hardy, Y. Langelier, M. Prentki // Cancer Res. – 2000. – Vol. 60, N22. – P. 6353-6358.
  12. Role for Protein Phosphatase 2A, but not atypical Protein Kinase C zeta, in The Inhibition of Protein Kinase B/Akt and Glycogen Synthesis by Palmitate / R. Cazzoll [et al.] // Diabetes. – 2001. – Vol. 50. – P. 2210-2218.
  13. Fatty acid-induced apoptosis in neonatal cardiomyocytes: redox signaling / G. C. Sparagna [et al.] // Antioxid. Redox. Signal. – 2001. – Vol. 3. – P. 71-79.
  14. Inhibition of carnitine palmitoyltransferase I augments sphingolipid synthesis and palmitate-induced apoptosis / M. B. Paumen [et al.] // J. Biol. Chem. – 1997. – Vol. 272. – P. 3324-3329.
  15. Fatty acid-induced beta cell apoptosis: a link between obesity and diabetes / M. Shimabukuro [et al.] // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. – 1998. – Vol. 95. – P. 2498-2502.
  16. Blбzquez, C. De novo-synthesized ceramide signals apoptosis in astrocytes via extracellular signal-regulated kinase / C. Blбzquez, I. Galve-Roperh, M. Guzmбn // The FASEB Journal. – 2000. – Vol. 14. – P. 2315-2322.
  17. A metabolic role for mitochondria in palmitate-induced cardiac myocyte apoptosis / G. C. Sparagna [et al.] // Am. J. Physiol. Heart Circ. Physiol. – 2000. – Vol. 279, N 5. – P. H2124-H2132.
  18. Thress, K. Mitochondria at the crossroad of apoptotic cell. Death / K. Thress S. Kornbluth, J. J. Smith // J. Bioenerg. Biomembr. – 1999. – Vol. 31. – P. 321-326.
  19. Apoptosis-inducing factor (AIF): A ubiquitous mitochondrial oxidoreductase involved in apoptosis / E. Daugas [et al.] // FEBS Lett. – 2000. – Vol. 476. – P. 118-123.
  20. Cory, S. The Bcl2 family: regulators of the cellular life-or-death switch / S. Cory, J. M. Adams // Nat. Rev. Cancer. – 2002. – Vol. 2. – P. 647-656.
  21. Fatty acid biosynthesis in man, a pathway of minor importance. Purification, optimal assay conditions, and organ distribution of fatty-acid synthase / L. Weiss [et al.] // Biol. Chem. Hoppe Seyler. – 1986. – Vol. 367. – P. 905-912.
  22. Clarke, S. D. Regulation of fatty acid synthase gene expression: an approach for reducing fat accumulation / S. D. Clarke // J. Anim. Sci. – 1993. – Vol. 71. – P. 1957-1965.
  23. Overexpression and hyperactivity of breast cancer-associated fatty acid synthase (oncogenic antigen-519) is insensitive to normal arachidonic fatty acid-induced suppression in lipogenic tissues but it is selectively inhibited by tumoricidal alpha-linolenic and gamma-linolenic fatty acids: a novel mechanism by which dietary fat can alter mammary tumorigenesis / J. A. Menendez [et al.] // Int. J. Oncol. – 2004. – Vol. 24. – P. 1369-1383.
  24. 1997 Enzymes of the fatty acid synthesis pathway are highly expressed in in situ breast carcinoma / L. Z. Milgraum [et al.] // Clin. Cancer Res. – 1997. – Vol. 3. – P. 2115-2120.
  25. Expression of fatty acid synthase (FAS) as a predictor of recurrence in stage I breast carcinoma patients / P. L. Alo [et al.] // Cancer. – 1996. – Vol. 77. – P. 474-482.
  26. Inhibition of fatty acid synthesis induces programmed cell death in human breast cancer cells / E. S. Pizer [et al.] // Cancer Res. – 1996. – Vol. 56. – P. 2745-2747.
  27. Fatty acid synthase is expressed mainly in adult hormone-sensitive cells or cells with high lipid metabolism and in proliferating fetal cells / T. Kusakabe [et al.] // J. Histochem. Cytochem. – 2000. – Vol. 48. – P. 613-622.
  28. Regulation of fatty acid synthetase ribonucleic acid in the human endometrium during the menstrual cycle / C. Escot [et al.] // J. Clin. Endocrinol. Metab. – 1990. – Vol. 70. – P. 1319-1324.
  29. Fatty acid synthetase and its mRNA are induced by progestins in breast cancer cells / D. Chalbos [et al.] // J. Biol. Chem. – 1987. – Vol. 262. – P. 9923-9926.
  30. 1998 Fatty acid synthase expression in endometrial carcinoma: correlation with cell proliferation and hormone receptors / E. S. Pizer [et al.] // Cancer. – 1998. – Vol. 83. – P. 528-537.
  31. Coordinate regulation of lipogenic gene expression by androgens: evidence for a cascade mechanism involving sterol regulatory element binding proteins / J. V. Swinnen [et al.] // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. – 1997. – Vol. 94. – P. 12975-12980.
  32. Progesterone stimulates adipocyte determination and differentiation 1/sterol regulatory element-binding protein 1c gene expression: Potential mechanism for the lipogenic effect of progesterone in adipose tissue / D. Lacasa [et al.] // J. Biol. Chem. – 2001. – Vol. 276. – P. 11512-11516.
  33. Dysregulation of sterol response element-binding proteins and downstream effectors in prostate cancer during progression to androgen independence / S. L. Ettinger [et al.] // Cancer Res. – 2004. – Vol. 64. – P. 2212-2221.
  34. Regulation of fatty acid synthase expression in breast cancer by sterol regulatory element binding protein-1c / Y. A. Yang [et al.] // Exp. Cell. Res. – 2003. – Vol. 282. – P. 132-137.
  35. Effects of temperature and glycerides on the enhancement of Agkistrodon piscivorus piscivorus phospholipase A2 activity by lysolecithin and palmitic acid / J. D. Bell [et al.] // Biochemistry. – 1995. – Vol. 34. – P. 11551-11560.
  36. Epand, R. M. Lipid polymorphism and lipid-protein interactions / R. M. Epand // Biochim. Biophys. Acta. – 1998. – Vol. 1376. – P. 353-368.
  37. Killian, J. A. Hydrophobic mismatch between proteins and lipids in membranes / J. A. Killian // Biochim. Biophys. Acta. – 1998. – P. 1376; P. 401-416.
  38. Litman, B. J. A role of phospholipid polyunsaturation in modulating membrane protein function / B. J. Litman, D. C. Mitchell // Lipids. – 1996. – Vol. 31. – P. S193-S197.
  39. Wold, F. In vivo chemical modification of proteins (post-translational modification) / F. Wold // Annu. Rev. Biochem. – 1981. – Vol. 50. – P. 783-814.
  40. Palmitoylation of p59fyn is reversible and sufficient for plasma membrane association / A. Wolven [et al.] // Mol. Biol. Cell. – 1997. – Vol. 8. – P. 1159-1173.
  41. Schultz, A. M. Fatty acylation of proteins / A. M. Schultz, L. E. Henderson, S. Oroszlan // Annu. Rev. Cell. Biol. – 1988. – Vol. 4. – P. 611-647.
  42. King, M. J. N-Myristoyltransferase assay using phosphocellulose paper binding / M. J. King, R. K. Sharma // Anal. Biochem. – 1991. – Vol. 199. – P. 149-153.
  43. N-Myristoyltransferase / R. V. Rajala [et al.] // Mol. Cell. Biochem. – 2000. – Vol. 204. – P. 135-155.
  44. Liu, J. The first 35 amino acids and fatty acylation sites determine the molecular targeting of endothelial nitric oxide synthase into the golgi region of cells: a green fluorescent protein study / J. Liu, T. E. Hughes, W. C. Sessa // J. Cell Biol. – 1997. – Vol. 137. – P. 1525-1535.
  45. Kamps, M. P. Rous sarcoma virus transforming protein lacking myristic acid phosphorylates known polypeptide substrates without inducing transformation / M. P. Kamps, J. E. Buss, B. M. Sefton // Cell. – 1986. – Vol. 45. – P. 105-112.
  46. Summy, J. M. Src family kinases in tumor progression and metastasis / J. M. Summy, G. E. Gallick // Cancer Metastasis Rev. – 2003. – Vol. 22. – P. 337-358.
Адрес для корреспонденции:
210023, Республика Беларусь, г. Витебск, пр-т. Фрунзе, 27
e-mail: admin@vgmu.vitebsk.by
Контакты | ©Витебский государственный медицинский университет, 2007